Palīdziet vietnes attīstībai, daloties ar rakstu ar draugiem!

Fermenti ir būtiski visu dzīvo organismu pareizai darbībai uz Zemes. Viņi piedalās lielākajā daļā, ja ne visās, ķīmiskajās izmaiņās dabā, tas ir, miljoniem reakciju gan augu pasaulē, gan dzīvnieku pasaulē. Ir vērts noskaidrot, kas ir fermenti, kā tie darbojas un kāda ir to nozīme mūsdienu medicīnā.

Fermentiir olb altumvielu molekulas, kas paātrina vai pat ļauj noritēt dažādām ķīmiskām reakcijām dzīvos organismos, tostarp cilvēka organismā.

No ķīmiskā viedokļa tie ir katalizatori, t.i., daļiņas, kas pastiprina reakciju, bet reakcijas laikā nenolietojas. Šis ķīmisko pārveidojumu efektivitātes pieaugums bieži ir milzīgs, dabiskie katalizatori var saīsināt reakcijas laiku no vairākiem gadiem līdz vairākām sekundēm.

Fermenti ir atrodami visās ķermeņa zonās: šūnās, ārpusšūnu telpā, audos, orgānos un to gaismā, katalizatori, ko konkrēts audi ražo, nosaka tā specifiskās īpašības un lomu organismā. korpuss.

Lielākā daļa fermentu ir ļoti specifiski, kas nozīmē, ka katrs no tiem ir atbildīgs tikai par viena veida ķīmisko reakciju, kurā ir iesaistītas konkrētas daļiņas - substrāti, un tikai tie var mijiedarboties ar konkrēto fermentu.

Dabisko katalizatoru darbība ir atkarīga no daudziem faktoriem: reakcijas vides, piemēram, temperatūras, pH, noteiktu jonu klātbūtnes, aktivatori - tie pastiprina enzīmu un inhibitoru darbību, kas neitralizē šo aktivitāti.

Enzīmi: struktūra

Kā minēts, lielākā daļa enzīmu ir olb altumvielas, tiem ir ļoti daudzveidīga struktūra: no vairākiem desmitiem aminoskābju līdz vairākiem tūkstošiem daudzveidīgā telpiskā struktūrā.

Tā ir to veidošanās forma (tā sauktā kvartārā struktūra), un par to darbību lielā mērā ir atbildīgs fakts, ka lielākā daļa fermentu ir daudz lielāki par to reakciju reaģentiem.

Tas ir saistīts ar faktu, ka tikai noteikts apgabals enzīmu struktūrā ir tā sauktā aktīvā vieta, t.i., fragments, kas atbild par reakcijas veikšanu.

Atlikušo molekulas fragmentu uzdevums ir piesaistīt konkrētu substrātu, retāk citus savienojumus, kas ietekmē fermenta aktivitāti.

Ir labi zināt, ka būvniecībakatalizators ir veidots tā, lai savienojuma pamatne būtu ideāli saskaņota ģeometriski, piemēram, "slēdzenes atslēga".

Tāpat kā visas olb altumvielas, fermenti tiek ražoti ribosomās no ģenētiskā materiāla, kas ir cieši iesaiņots kodolā - DNS, tādējādi veidojot tā saukto primāro struktūru

Pēc tam tas tiek vairākas reizes salokāms - mainot formu, dažreiz pievienojot cukurus, metāla jonus vai tauku atlikumus.

Visu šo procesu rezultātā veidojas aktīva kvartāra struktūra, t.i., pilnībā bioloģiski aktīva forma.

Daudzos gadījumos vairākas enzīmu daļiņas apvienojas, lai veiktu virkni ķīmisku reakciju, tādējādi paātrinot procesu.

Dažkārt vairākos audos ir fermenti, kas katalizē vienu un to pašu reakciju, bet nav strukturāli līdzīgi viens otram, mēs tos saucam par izoenzīmiem.

Izoenzīmu nosaukumi ir vienādi, neskatoties uz to atrašanās vietas un struktūras atšķirībām, tomēr šīm atšķirībām ir praktisks pielietojums. Pateicoties tam, laboratoriskajos testos ir iespējams noteikt tikai tās fermenta frakcijas, kas nāk no konkrēta orgāna

Fermentu darbības mehānismi ir dažādi, taču no ķīmiskā viedokļa to uzdevums vienmēr ir pazemināt reakcijas aktivācijas enerģiju. Šis ir enerģijas daudzums, kam substrātiem jābūt, lai process notiktu.

Šo efektu var panākt, radot reakcijai atbilstošu vidi, izmantojot citu ķīmisko ceļu, lai iegūtu tos pašus produktus, vai atbilstošu substrātu telpisko izvietojumu.

Katru no šiem mehānismiem var izmantot fermenti.

Enzīmu aktivitātes regulēšana

Fermentu darbība ir atkarīga no vides parametriem: temperatūras, pH un citiem. Katram dabiskajam katalizatoram ir tā optimālā veiktspēja noteiktos apstākļos, kas var būt dažādi plaši atkarībā no tolerances pret vides apstākļiem.

Temperatūras gadījumā lielākā daļa fermentatīvo reakciju notiek ātrāk pie augstākām temperatūrām, bet noteiktā temperatūrā reakcijas efektivitāte strauji pazeminās, ko izraisa fermenta termiskais bojājums (denaturācija)

Pēc savas struktūras hormonus var iedalīt divās grupās:

  • vienkārši - tikai proteīna daļiņas
  • komplekss - kam jāpievieno grupa, kas nav olb altumviela - kofaktors

Pēdējiem ir galvenā loma fermentu pareizā darbībā un regulēšanā.

Kofaktorus savukārt var iedalīt divās grupās: nepieciešamajosenzīma aktivitātes, kas ir cieši saistītas ar to - tās ir tā saucamās protezēšanas grupas, tās var būt metāli, organiskas molekulas, piemēram, hēms.

Otrā grupa ir koenzīmi, tie parasti ir atbildīgi par substrātu vai elektronu pārnesi, un to saistīšanās ar fermentu ir vāja, šajā grupā ietilpst, piemēram, folijskābe, koenzīms A. Ir vērts zināt, ka daudzi vitamīni spēlē kofaktoru lomu.

Inhibitori veic pavisam citu uzdevumu, tās ir daļiņas, kas inhibē enzīmu aktivitāti, saistoties ar fermentu

Ir vairāki inhibitoru veidi:

  • neatgriezeniski - tie izraisa pastāvīgu molekulas inaktivāciju un reakcija var notikt tikai pēc jauna fermenta ražošanas
  • konkurētspējīgs - šajā gadījumā inhibitoram ir līdzīga struktūra kā substrātam, tāpēc tie sacenšas par aktīvo vietu. Ja ir pievienots inhibitors, reakcija nenotiek, ja substrāts - norit normāli
  • nekonkurējošs - šādi inhibitori saistās ar enzīmu citā vietā, nevis substrāta vietā, tāpēc tas var pievienoties fermentam, bet reakcija nenotiek

Pie daudz lielākas substrāta koncentrācijas nekā inhibitors tiek pārvarēta konkurējošā inhibitora iedarbība, jo tas pārspēj "sacensību" par aktīvo vietu, nekonkurējošā gadījumā tā iedarbība nevar būt pārvarēt, palielinot substrāta koncentrāciju.

Papildus aktivatoru un inhibitoru sistēmu regulēšanai ir arī daudzas citas metodes, kā kontrolēt enzīmu darbību.

Tie attiecas uz šūnas ražošanas kontroli proteīna veidošanās līmenī, kā arī tā sauktās pēctranslācijas apstrādes regulēšanu, t.i., proteīna molekulas struktūras izmaiņas, kas notiek tūlīt pēc tās sintēzes šūnā. ribosoma. Šīs modifikācijas ietver, piemēram, polipeptīdu ķēdes saīsināšanu.

Nākamās regulēšanas metodes attiecas uz enzīmu segregāciju un izvietošanu atbilstošās zonās: šūnās un specifiskās organellās vai ārpusšūnu nodalījumā.

Ir vēl viens svarīgs regulēšanas mehānisms – negatīva atgriezeniskā saite – tā ir primārā kontroles sistēma endokrīnajā sistēmā. Tas darbojas pēc kavēšanas principa.

Tas nozīmē, ka, ja ferments ražo pārāk daudz noteikta hormona, tas saistās ar to, kavējot tā aktivitāti un samazinot sintēzi, tāpēc pats reakcijas produkts kavē tā ražošanu.

Enzīmi: loma

Katrs cilvēka ķermeņa audi ražo noteiktu enzīmu kopumu, kas nosaka šo šūnu lomu organisma funkcionēšanā. Kas ir šie fermenti, to nosaka ģenētiskais kods un kuri reģioni ir aktīvi konkrētajā šūnā.

Cilvēka organismā jebkurā laikā notiek tūkstošiem ķīmisku reakciju, katrai no kurām ir nepieciešams īpašs enzīms, tāpēc būtu grūti uzskaitīt visas šīs mūsu organismā esošās daļiņas.

Ir vērts zināt dažus no raksturīgākajiem:

  • Gremošanas fermenti- ražo gremošanas sistēmas audi, tie sadala pārtiku vienkāršos savienojumos, jo tikai tie var uzsūkties asinīs. Tie ir ārpusšūnu fermenti, tāpēc savu galveno uzdevumu pilda ārpus šūnām, kurās tie tiek ražoti. Daži no šiem enzīmiem veidojas neaktīvā formā, tā sauktajos proenzīmos vai zimogēnos, un tiek aktivizēti kuņģa-zarnu traktā. Gremošanas fermenti ietver, piemēram, amilāzi, lipāzi, tripsīnu.
  • Miozīnsir muskuļos atrodams enzīms, tas noārda ATP molekulas, kas ir enerģijas nesēji, tādējādi izraisot muskuļu šķiedru kontrakciju
  • Peroksidāzesir oksidējoši enzīmi un katalāzes, t.i., reducējošie enzīmi
  • Acetilholīnesterāzeir enzīms, kas noārda acetilholīnu, vienu no nervu sistēmas raidītājiem
  • Monoamīnoksidāzeir aknās visbiežāk sastopamais enzīms, tas ir atbildīgs par adrenalīna, noradrenalīna un dažu medikamentu sadalīšanos
  • Citohomiskā oksidāze , ļoti svarīgs intracelulārs enzīms, kas atbild par enerģijas pārveidi
  • Lizocīms , viela, kas atrodas, piemēram, asarās vai siekalās un pilda aizsargfunkcijas, iznīcina patogēnus
  • Alkohola dehidrogenāze , enzīms aknās, kas atbild par etanola sadalīšanos
  • Sārmainā fosfatāze , piedalās osteoblastu kaulu veidošanā

Enzīmi: nosaukumu piešķiršana

Fermentu nosaukumi bieži ir diezgan sarežģīti, jo tie ir atvasināti no tās veiktās reakcijas nosaukuma un šajā reakcijā iesaistītā substrāta, piemēram, 5-hidroksitriptofāna dekarboksilāze.

Parasti reakcijas vispārīgajam nosaukumam tiek pievienots sufikss "-aza", un fermenta nosaukuma otrā daļa veido savienojuma nosaukumu, kurā notiek šī reakcija.

Dažreiz nosaukums ir viens, tas nāk no substrāta, piemēram, laktāzes (enzīma, kas noārda laktozi).

Retāk fermentu nosaukumi izriet no vispārēja procesa, kas notiek ar to piedalīšanos, piemēram, DNS girāze, enzīms, kas ir atbildīgs par DNS virkņu pārvēršanu.

Dažiem fermentiem beidzot ir vispārpieņemti nosaukumi vai to atklājēju doti nosaukumi, piemēram, pepsīns (kas sadala olb altumvielas gremošanas traktā) vai lizocīms (baktericīds enzīms, ko saturasaras).

Ir arī neliela restrikcijas enzīmu grupa, kas ir atbildīga par DNS virkņu griešanu, šajā gadījumā nosaukums cēlies no mikroorganisma, no kura ferments tika izolēts.

Starptautiskā bioķīmijas un molekulārās bioloģijas savienība ir ieviesusi noteikumus par fermentu nosaukumu piešķiršanu un sadalījusi tos vairākās klasēs, lai standartizētu nomenklatūru.

Tas neaizvietoja iepriekš aprakstītos nosaukumus, tas drīzāk ir papildinājums, ko galvenokārt izmanto zinātnieki.

Saskaņā ar Eiropas Savienības noteikumiem katru fermentu apraksta ar rakstzīmju secību: EC x.xx.xx.xx - kur pirmais cipars apzīmē klasi, nākamās apakšklases un apakšklases un visbeidzot fermenta numurs. Šīs fermentu klases ir:

• 1 - oksidoreduktāzes: tās katalizē oksidācijas un reducēšanas reakcijas
• 2 - transferāzes: pārnes funkcionālās grupas (piemēram, fosfātu)
• 3 - hidrolāzes: atbilst hidrolīzei (sadalīšanai) saišu
• 4 - liāzes: sagriež saites citā mehānismā nekā hidrolīze
• 5 - izomerāzes: tās ir atbildīgas par molekulu telpiskajām izmaiņām
• 6 - ligāzes: savieno molekulas ar kovalentajām saitēm

Fermenti un zāles

Fermentu nozīme cilvēku veselībā ir milzīga. To pareiza darbība nodrošina veselīgu dzīvi, un, pateicoties analītisko ierīču attīstībai, esam iemācījušies diagnosticēt dažādas slimības ar enzīmu noteikšanas palīdzību. Turklāt mēs varam veiksmīgi ārstēt dažu enzīmu trūkumus un no tā izrietošās slimības, diemžēl šajā jautājumā vēl ir daudz darāmā.

Vielmaiņas slimību cēloņu ārstēšana vēl nav iespējama, jo mēs nevaram droši un efektīvi modificēt ģenētisko materiālu, lai atjaunotu bojātos gēnus un līdz ar to nepareizi ražotus fermentus

Disfunkcionālu enzīmu izraisītas slimības

Mūsu ķermeņa pareiza darbība lielā mērā ir atkarīga no pareizas enzīmu darbības. Daudzos gadījumos slimības stāvokļi ietekmē enzīmu daudzumu, izraisot to pārmērīgu izdalīšanos no šūnām vai, gluži pretēji, deficītu. Tālāk ir sniegti tikai tādu slimību piemēri, kuras izraisa patoloģiskas enzīmu funkcijas, un šo slimību ir daudz vairāk.

  • Vielmaiņas blokādes vai vielmaiņas slimības

Vielmaiņas blokādes jeb vielmaiņas slimības ir iedzimtu slimību grupa, ko izraisa vielu uzkrāšanās šūnā, jo trūkst par to vielmaiņu atbildīgā enzīma. Laika gaitā uzkrāto substrātu ir tik daudz, ka tie kļūst toksiski šūnām un visam organismam.

Ir vairāki tūkstoši slimību, to skaits atspoguļo daudzveidībuenzīmi, kas atrodami cilvēka organismā, jo lielāko daļu enzīmus kodējošo gēnu var ietekmēt vielmaiņas slimības.

Piemēri ir galaktozēmija vai homocistinūrija, kas ir retas slimības, kas visbiežāk izpaužas uzreiz pēc piedzimšanas vai pirmajos dzīves gados.

  • Nowotwory

Vēl viena slimību grupa, kas var būt saistīta ar enzīmu darbības traucējumiem, ir vēzis. Papildus daudzām citām funkcijām fermenti ir atbildīgi arī par šūnu dalīšanās regulēšanu, tā sauktās tirozīna kināzes. Ja šie enzīmi šajā zonā nedarbojas, var rasties nekontrolēta šūnu dalīšanās un līdz ar to vēža process.

  • Emfizēma

Retāk izplatīta slimība ir emfizēma, kuras gadījumā elastāze kļūst pārmērīgi aktīva. Tas ir enzīms, kas atrodas plaušu audos un ir atbildīgs par elastīna proteīna sadalīšanos, cita starpā, plaušās.

Ja tas ir pārāk aktīvs, tiek izjaukts līdzsvars starp postīšanu un būvniecību, rodas rētas un veidojas emfizēma

Enzīmi: izmantošana diagnostikā

Mūsdienu medicīniskā diagnostika balstās uz enzīmu izmantošanu to noteikšanā. Tas ir saistīts ar faktu, ka slimības stāvokļi tieši vai netieši izraisa enzīmu nelīdzsvarotību, izraisot to daudzuma palielināšanos vai samazināšanos asinīs.

To var izraisīt ne tikai ražošanas traucējumi, bet arī, piemēram, liela daudzuma intracelulāra enzīma izdalīšanās asinīs vai urīnā šūnu membrānas bojājuma rezultātā.

Laboratorijas pētījumos izmantoto fermentu piemēri ir:

  • Kreatīnkināze - enzīms, kas atrodas muskuļos, arī sirds muskuļos, tā vairākkārtēja palielināšanās var liecināt par infarktu, miokardītu, muskuļu slimībām - traumām, distrofiju
  • Laktātdehidrogenāze – atrodas visās ķermeņa šūnās, īpaši smadzenēs, plaušās, b alto asinsķermenīšu un muskuļos. Tās lielais pieaugums tiek novērots sirdslēkmes, muskuļu un aknu slimību vai vēža gadījumā.
  • Sārmainā fosfatāze vislielākajā daudzumā ir atrodama aknās un kaulos, šeit to atbrīvo osteoblasti. Šo orgānu slimības var izraisīt tā augšanu, bet sārmainās fosfatāzes pārpalikums var liecināt arī par kaulu atjaunošanās procesu – pēc operācijas vai lūzuma.
  • Skābā fosfatāze rodas daudzos orgānos – aknās, nierēs, kaulos, prostatā, no diagnostikas viedokļa tās palielināšanās var liecināt par kaulu un prostatas slimībām.
  • Aminotransferāzeasparagīns un alanīna aminotransferāze - tie ir aknām raksturīgi enzīmi, kas sastopami gandrīz tikai hepatocītos, tos izmanto aknu slimību pamata skrīninga diagnostikā, un to vairākkārtēja palielināšanās vienmēr veicina aknu slimību turpmāku diagnostiku.
  • Glutamāta dehidrogenāze un gammaglutamiltransferāze - citi aknu enzīmi, līdzīgi kā iepriekš minētie, ir svarīgi šī orgāna un žults ceļu slimību diagnostikā
  • Amilāze ir enzīms, kas atrodas daudzos orgānos, bet visaugstākā koncentrācija tiek sasniegta aizkuņģa dziedzera un siekalu dziedzeru šūnās, tās diagnostikai ir vislielākā nozīme to slimībās
  • Lipāze ir vēl viens aizkuņģa dziedzera enzīms, tā specifiskumā atšķiras no amilāzes, kas nozīmē, ka lipāze atrodas tikai aizkuņģa dziedzerī un novirzes no normas šī enzīma noteikšanā liecina par aizkuņģa dziedzera slimību
  • Holīnesterāze ir enzīms, kas šķeļ acetilholīnu - raidītāju nervu sistēmā, kur tas ir arī vislielākajā daudzumā, diagnostikā izmanto saindēšanā ar fosfororganiskajiem savienojumiem.
  • Koagulācijas un fibrinolīzes faktori – tās ir aknu ražotās vielas, kas iesaistītas asinsrecēšanā, to noteikšana ir svarīga ne tikai šī procesa novērtēšanā, bet arī aknu darbības uzraudzībā
  • Alfa-fetoproteīns - aknu enzīms, kura daudzums palielinās pie šī orgāna slimībām, tai skaitā vēža.
  • C-reaktīvais proteīns - ražo aknas, iesaistās imūnās atbildes reakcijā, tā daudzums palielinās asinīs iekaisuma apstākļos - infekcijas, traumas, autoimūnas slimības
  • Ceruloplazmīns - vēl viens aknu enzīms, kura palielināšanās ir raksturīga Vilsona slimībai
  • Piridinolīns un dezoksipiridinolīns ir kaulu rezorbcijas (iznīcināšanas) marķieri, tie raksturo osteoklastu (osteogēno šūnu) darbību
  • Mioglobīns - kā minēts iepriekš, tas ir muskuļiem raksturīgs savienojums, tāpēc tā palielināšanās norāda uz skeleta vai sirds muskuļu bojājumiem.
  • Troponīni - tā saucamie infarkta marķieri, tie ir enzīmi, kas regulē muskuļu šķiedru kontrakciju, īpaši daudz tie ir sirds muskuļos. Tās bojājums izraisa liela daudzuma troponīnu izdalīšanos asinīs, ko izmanto sirds slimību diagnostikā. Tomēr ir vērts atcerēties, ka troponīnu līmeņa paaugstināšanās var liecināt ne tikai par sirdslēkmi, bet arī par tās nepietiekamību, vārstuļu defektiem vai plaušu emboliju

Visus iepriekš uzskaitītos fermentus var iedalīt vairākās grupās:

  • sekrēcijas enzīmi- normas apakšējā robeža ir diagnostiska. Tie ir enzīmi, ko fizioloģiski ražo orgāni, bet slimību gadījumā to skaits samazinās, piemēram, asinsreces faktori
  • indikatorenzīmi- izaugsme ir svarīga. Šī enzīmu grupa parādās lielā skaitā orgānu bojājumu un enzīmu noplūdes dēļ, piemēram, troponīni
  • izvadenzīmi- tie ir fermenti, kas parasti tiek ražoti dažādu orgānu lūmenā - mutē, zarnās un urīnceļos. Ja to izeja ir bloķēta, tie nokļūst asinīs, piemēram, amilāze

Der atcerēties, ka fermentus izmanto pašā medicīniskajā diagnostikā. Bioķīmiskās analīzes tiek veiktas, izmantojot enzīmus, un atbilstoša fermentatīvo reakciju rezultātu interpretācija ļauj nodrošināt laboratorijas testa rezultātu

Enzīmi un ārstēšana

Daudzas zāles darbojas, ietekmējot enzīmu darbību, vai nu izraisot to darbību, vai, gluži pretēji, esot inhibitoriem. Ir tādi enzīmu aizstājēji kā pankreatīns, kas satur lipāzi un amilāzi, ko izmanto aizkuņģa dziedzera mazspējas gadījumā.

No otras puses, noteiktas zāļu grupas kavē enzīmu darbību, piemēram, angiotenzīnu konvertējošā enzīma inhibitori, ko cita starpā lieto hipertensijas un sirds mazspējas ārstēšanai, vai dažas antibiotikas, piemēram, amoksicilīns, kas inhibē enzīmu baktēriju transpeptidāzi, kas neļauj veidot baktēriju šūnu sieniņu, un rezultātā infekcija tiek kavēta.

Dažas indes darbojas arī, ietekmējot fermentus. Cianīds ir spēcīgs citohromoksidāzes inhibitors, kas ir būtiska elpošanas ķēdes sastāvdaļa. Tā bloķēšana neļauj šūnai iegūt enerģiju, kas noved pie tās nāves.

Šūnu dzīvības procesu pareizai norisei ir nepieciešama daudzu ķīmisku vielu klātbūtne, kas saglabājas stingrā proporcijā savā starpā un starp kurām pastāvīgi notiek ķīmiskas reakcijas.

Šo uzdevumu veic pareizi funkcionējoši enzīmi, kas nepieciešami, lai gandrīz jebkura ķīmiska reakcija notiktu ar ātrumu un efektivitāti, kas nepieciešams cilvēka organisma pareizai darbībai

Fermentu darbība šos procesus paātrina daudzkārt, bieži pat simtiem reižu, kas ir svarīgi, paši fermenti nenolietojas notiekošo reakciju laikā.

Katalizatoru trūkums vai to nepareiza darbība var izraisīt daudzu slimību rašanos. No otras puses, prasmīga viņu darbības pārveidošana ļauj veiksmīgi izārstēt daudzas kaites.

Enzimoloģija (zinātne par fermentiem) ir ārkārtīgi plaša, atā attīstība var dot ne tikai zinātnes progresu, bet arī aktīvi veicināt medicīnas attīstību ne tikai ārstēšanas, bet arī diagnostikas ziņā.

Par autoruPriekšgala. Macejs GrymuzaMedicīnas universitātes Medicīnas fakultātes absolvents K. Marcinkovskis Poznaņā. Viņš absolvēja universitāti ar pārāk labiem rezultātiem. Šobrīd viņš ir ārsts kardioloģijas jomā un doktorants. Viņu īpaši interesē invazīvā kardioloģija un implantējamās ierīces (stimulatori).

Palīdziet vietnes attīstībai, daloties ar rakstu ar draugiem!

Kategorija:

Pētījumi